Partnerzy meniny zostali zidentyfikowani w przedziałach jądrowym i cytoplazmatycznym (Poisson i in., 2003); są to różnorodne białka regulujące transkrypcję, cytoszkieletowe, przetwarzające i naprawiające DNA (Agarwal i in., 2005). Żaden z partnerów meniny lub szlaków meniny nie został jeszcze uznany za krytyczny w nowotworzeniu MEN1 lub w normalnej fizjologii meniny.
Menina-Nm23: Poprzez interakcję z supresorem przerzutów nowotworowych, nm23H1/nukleozydową kinazą difosforanową (nm23), menina może regulować aktywność GTPazy (Yaguchi i in., 2002).
Menina-ASK: Aktywator kinazy fazy S (ASK) jest składnikiem kompleksu kinaz cyklu podziału komórkowego (CDC), kluczowego dla proliferacji komórek, i oddziałuje z meniną. Menina może hamować proliferację komórek indukowaną przez ASK in vivo (Schnepp i in., 2004).
Menina – białko kwasowe fibryli glejowych (GFAP): Menina wchodzi w interakcje z białkami filamentów pośrednich, takimi jak GFAP i wimentyna. Menina i GFAP kolokalizują w fazie S-G2 cyklu komórkowego w komórkach glejaka. Taka interakcja może służyć jako cytoplazmatyczna sieć sekwestrująca dla meniny w fazie S i wczesnej G2 cyklu komórkowego (Huang i in., 1999). Menina może pełnić rolę inhibitora przed rozpoczęciem fazy S i musi zostać przeniesiona do cytoplazmy, aby umożliwić kontynuację fazy S (Suphapeetiporn i in., 2002; Lin i in., 2003). Tak więc sieć filamentów pośrednich może sekwestrować meninę z dala od jądra i jej docelowych genów (Lopez-Egido i in., 2002).
Menina-Jun D: Menina oddziałuje w kilku różnych systemach testowych bezpośrednio z JunD, członkiem rodziny AP1 czynników transkrypcyjnych – represjonując aktywność transkrypcyjną junD (Agarwal i in., 1999). Badania wykazały, że menina wiąże się bezpośrednio do pełnometrażowej formy JunD (FL-JunD) w normalnych warunkach, przekształcając JunD w supresor wzrostu, podczas gdy junD działa jako promotor wzrostu, gdy nie jest w stanie związać meniny (Yazgan i in., 2001; Agarwal i in., 2003). Konwersja JunD do onkogenu może być składnikiem nowotworzenia związanego z MEN1.
Menin-MLL: Immunoprecypitacja meniny wykazała, że menina może być związana z kilkoma białkami w duży kompleks. Składniki ludzkiego kompleksu są wysoce homologiczne do składników drożdżowego kompleksu transkrypcyjnego, zwanego COMPASS (Hughes i in., 2004). Co ciekawe, menina nie ma swojego homologa w drożdżach. Bezpośrednie oddziaływanie meniny w ludzkim kompleksie wydaje się być związane z MLL1 lub MLL2. MLL1 jest szczegółowo badana jako białko Mixed Lineage Leukemia, które ulega rearanżacji jako przyczyna wielu białaczek. Interakcja Menina z MLL1 w hematopoezie lub leukemogenezie wydaje się być jako promotor wzrostu; w tym trybie nie odpowiada za supresję wzrostu w procesie MEN1 (Yokoyama i in., 2005). Jednakże kompleks MLL1 może również działać na promotor genów p18 i p27, gdzie jego ekspresja tych genów powoduje supresję wzrostu (Milne i in., 2005).
Menin-Transformujący Czynnik Wzrostu β (TGFβ): Rola TGFβ w tumorigenezie jest złożona. Może on stymulować nowotworzenie, powodując inwazję komórek nowotworowych i przerzuty, podczas gdy generalnie powoduje zahamowanie wzrostu w komórkach prawidłowych, w tym nabłonkowych, śródbłonkowych i fibroblastycznych. Aktywacja receptora TGFβ stymuluje czynniki transkrypcyjne z rodziny Smad, które przenoszą jego działanie do jądra komórkowego. TGFβ zwiększa ekspresję meniny w sposób zależny od dawki; odwrotnie, zmniejszona menina zakłóca hamowanie proliferacji komórek przez TGFβ w komórkach endokrynnych (Kaji i in., 2001). TGFβ wywiera hamuj±cy wzrost i odpowiedzi transkrypcyjne poprzez Smad2 i Smad3, które ł±cz± się ze wspólnym mediatorem Smad4 po fosforylacji kilku substratów przez receptor. Translokacja tego kompleksu do jądra prowadzi do zwiększenia ekspresji specyficznych genów docelowych. Stwierdzono, że menina fizycznie oddziałuje ze Smad3, a upośledzona funkcja meniny blokuje transkrypcyjne działanie TGFβ indukowane przez Smad3 (Kaji i in., 2001). Upośledzona sygnalizacja TGFβ może zakłócić zrównoważony stan równowagi komórkowej, popychając komórki w kierunku niewłaściwego wzrostu i tworzenia guzów.
Menina – białko wiążące insulinopodobny czynnik wzrostu 2(IGFBP-2): Menina może również kontrolować proliferację poprzez supresję endogennego IGFBP-2, który hamuje proliferację komórek indukowaną przez IGFs oraz przez TGFβ (La i in., 2004b). Wywołana przez meninę supresja IGFBP-2 jest, przynajmniej częściowo, realizowana poprzez zmianę struktury chromatyny promotora genu IGFBP-2 (La i in., 2004b). La i wsp. (2006) wykazali ostatnio, że subtelne mutacje w NLS meniny ograniczają zdolność meniny do hamowania ekspresji genu IGFBP-2.
Menina – białko grupy dopełniacza niedokrwistości Hanconiego D2 (FANCD2): Menina wchodzi w interakcje z FANCD2, jednym z siedmiu zmutowanych genów w niedokrwistości Fanconiego. FANCD2 jest zaangażowany w szlak naprawy DNA pośredniczony przez BRCA1. Interakcja pomiędzy meniną i FANCD2 jest wzmocniona przez promieniowanie γ i może być regulowana przez fosforylację, co dodatkowo wzmacnia funkcję tych białek w naprawie DNA (Jin i in., 2003). Co ciekawe, wcześniejsze badania wykazały, że limfocyty pochodzące od pacjenta z heterozygotyczną mutacją MEN1 wykazują przedwczesny podział centromerowy, co sugeruje możliwą rolę meniny w kontroli integralności DNA (Sakurai i in., 1999). Ponadto, w limfocytach pacjentów z MEN1 wystąpiła nadwrażliwość na czynniki alkilujące (Itakura i in., 2000), wskazując na możliwą rolę meniny jako negatywnego regulatora proliferacji komórek po jednym z rodzajów uszkodzeń DNA (Ikeo i in., 2000).
Menina – białko replikacyjne A (RPA): Menina oddziałuje z drugą podjednostką kompleksu RPA, który jest wymagany do replikacji DNA, rekombinacji i naprawy oraz jest zaangażowany w regulację apoptozy i ekspresji genów (Sukhodolets et al., 2003).
Menina – czynnik jądrowyκB (NFκB): Menin oddziałuje specyficznie z trzema członkami rodziny NFκB (Heppner i in., 2001). Te czynniki transkrypcyjne są głównymi regulatorami odpowiedzi komórkowej na stres. Menin działa jako inhibitor aktywacji transkrypcyjnej NFisκB w dużym kompleksie mediatorów, aby represjonować lub rekrutować inne represory, takie jak deacetylazy histonów.