Kontrola allosteryczna, w enzymologii, hamowanie lub aktywacja enzymu przez małą cząsteczkę regulacyjną, która oddziałuje w miejscu (miejscu allosterycznym) innym niż miejsce aktywne (w którym zachodzi aktywność katalityczna). Interakcja ta zmienia kształt enzymu w taki sposób, że wpływa na tworzenie się w miejscu aktywnym zwykłego kompleksu między enzymem a jego substratem (związkiem, na który działa on w celu utworzenia produktu). W wyniku tego zdolność enzymu do katalizowania reakcji ulega modyfikacji. Na tym opiera się tzw. teoria induced-fit, która mówi, że związanie substratu lub jakiejś innej cząsteczki z enzymem powoduje zmianę kształtu enzymu tak, aby zwiększyć lub zahamować jego aktywność.
Cząsteczka regulacyjna może być produktem szlaku syntetycznego i hamować enzym w tym szlaku (patrz hamowanie ze sprzężeniem zwrotnym), zapobiegając w ten sposób dalszemu tworzeniu się jej samej. Inne cząsteczki działają jako aktywatory; tj. oddziałują z enzymem w celu zwiększenia wiązania substratu z enzymem, zwiększając w ten sposób aktywność katalityczną. Enzym cyklaza adenylowa, sam aktywowany przez hormon adrenalinę (epinefrynę), która jest uwalniana, gdy ssak potrzebuje energii, katalizuje reakcję, w wyniku której powstaje związek cykliczny adenozynomonofosforan (cykliczny AMP). Cykliczny AMP z kolei aktywuje enzymy, które metabolizują węglowodany w celu produkcji energii. Kombinacja allosterycznej aktywacji i inhibicji zapewnia zatem sposób, w jaki komórka może szybko regulować poziom potrzebnych substancji.