Soorten antilichamen

Door Dr. Sanchari Sinha Dutta, Ph.D.Reviewed by Dr. Surat P, Ph.D.

Antilichamen zijn glycoproteïnen, immunoglobulinen (Igs) genoemd, die als reactie op een immuunreactie worden geproduceerd en zich specifiek binden aan antigenen die verantwoordelijk zijn voor het op gang brengen van de reactie.

Designua |

Structuur van antilichamen

Een antilichaam bestaat uit twee zware ketens (elk 50 KD) en twee lichte ketens (elk 25 KD), die door disulfidebindingen aan elkaar zijn gekoppeld en zo een ‘Y’-vormige structuur vormen (150 KD). Antilichamen worden verder onderverdeeld in twee regio’s: een variabele regio en een constante regio.

De variabele regio is verantwoordelijk voor de antigene specificiteit van een antilichaam. Deze regio bevat een fragment antigeen bindend (Fab) gedeelte dat het antigeen bindt met hoge specificiteit. Er zijn twee Fab-porties in elk antilichaam, die tegelijkertijd twee identieke epitopen (een specifieke antilichaam-bindende plaats van een antigeen) van een bepaald antigeen kunnen binden.

De constante regio van een antilichaam omvat een fragment kristallisatie (Fc) gedeelte dat celoppervlakte-receptoren (Fc-receptoren) bindt op circulerende WBC’s, macrofagen, en natuurlijke killercellen. Deze binding is noodzakelijk om een immuunreactie op gang te brengen. Daarnaast zijn er twee scharniergebieden die de Fab- en Fc-gedeelten van een antilichaam verbinden.

Wat zijn de soorten antilichamen?

IgG

Deze isovorm maakt 70-75% uit van alle menselijke immunoglobulinen die in het bloed worden aangetroffen. Afhankelijk van de grootte van het scharniergebied, de positie van de disulfidebindingen en het molecuulgewicht van het antilichaam, kan IgG verder worden onderverdeeld in 4 subklassen: IgG1, IgG2, IgG3, en IgG4.

In het algemeen zijn eiwitten verantwoordelijk voor het op gang brengen van de IgG1- en IgG3-productie, terwijl IgG2 en IgG4 typisch reageren op vreemde polysacchariden. IgG is de belangrijkste component van het humorale immuunsysteem (immuunrespons geïnitieerd door macromoleculen aanwezig in de extracellulaire vloeistof) vanwege zijn overvloed.

Door zijn kleine omvang (monomeer) en hoge diffusie, is IgG het overheersende type in de extracellulaire vloeistof dat Fc-receptoren op fagocytische of andere lytische cellen bindt en de antilichaam-afhankelijke cel-gemedieerde cytotoxiciteit (ADCC) reactie initieert – een cel-gemedieerd afweermechanisme waarin effectorcellen (fagocyten) de doelcel vernietigen.

Daarnaast zet IgG fagocytose in gang om de opsonisatiereactie op gang te brengen – een proces dat wordt gebruikt om vreemde deeltjes (b.v. bacteriën) te vernietigen door middel van fagocytose. Afgezien van deze functies is IgG het enige antilichaam dat de placenta kan passeren en de foetus en zuigelingen in de eerste levensmaanden passieve immuniteit verschaft.

IgM

IgM is het grootste antilichaam en het eerste dat wordt gesynthetiseerd als reactie op een antigeen of microbe, en maakt 5% uit van alle immunoglobulinen die in het bloed aanwezig zijn. IgM bestaat meestal als polymeren van identieke subeenheden, met een pentamere vorm als de meest voorkomende.

In zijn pentamere vorm zijn vijf basisantilichaameenheden verbonden door disulfidebindingen. Andere vormen zijn secretorisch IgM, dat wordt gesynthetiseerd door klier-geassocieerde B-cellen, en monomere vorm, die aanwezig is in het B-celmembraan en fungeert als een B-celantigeenreceptor.

Door zijn grote omvang is IgM meestal intravasculair en heeft het een lagere affiniteit voor antigenen. Aangezien het pentamere IgM echter 10 antigeenbindingsplaatsen heeft, heeft het een hogere aviditeit (totale bindingssterkte) voor antigenen dan IgG en fungeert het als een uitstekende activator van het complementsysteem en agglutinatie.

IgA

Het maakt 10-15% uit van alle immunoglobulinen en komt veel voor in serum, neusslijm, speeksel, moedermelk en darmvocht. Er zijn twee subtypes, IgA1 en IgA2, die vooral verschillen wat betreft de kenmerken van hun scharniergebied. Aan mucosale oppervlakken zorgt IgA voor de primaire afweer tegen ingeademde en ingeslikte ziekteverwekkers.

IgE

IgE komt het minst voor, met een serumconcentratie die 10.000 keer lager is dan IgG. De concentratie IgE neemt echter aanzienlijk toe bij allergische aandoeningen, zoals bronchopulmonale aspergillose, en parasitaire ziekten, zoals schistosomiasis.

In reactie op ziekteverwekkers bindt IgE zich via specifieke receptoren aan mestcellen, gevolgd door pathogeen-gemedieerde cross-linking van deze receptoren (degranulatie). Dit veroorzaakt rekrutering van eosinofielen op de plaats van infectie en vernietiging van ziekteverwekkers via ADCC-achtige mechanismen.

IgD

IgD functioneert als een B cel antigeen receptor en kan deelnemen aan B cel maturatie, onderhoud, activatie, en silencing. Hoewel de precieze functie nog onduidelijk is, is IgD mogelijk betrokken bij humorale immuunreacties door de selectie en homeostase van B-cellen te reguleren.

Camelide antilichamen

Camelide (single-domain) antilichamen, algemeen bekend als nanobodies, bestaan alleen uit zware ketens (geen lichte ketens). Deze antilichamen werden in 1989 ontdekt na analyse van totale en gefractioneerde IgG-moleculen in het serum van een kameel.

In Camelid-antilichamen bestaat de antigeenherkenningsplaats uit één enkel variabel domein. Deze antilichamen zijn potentiële kandidaten voor gebruik in antilichaam-gebaseerde therapieën vanwege enkele speciale eigenschappen, zoals kleinere afmetingen, goede oplosbaarheid, hoge thermostabiliteit, hoge affiniteit en specificiteit, lage immunogeniciteit, en hogere weefselpenetratie.

Verder Lezen

• Alle Antilichaam Inhoud
• Antilichaam – Wat is een antilichaam?
• Vormen van antilichamen
• Antilichamen in de geneeskunde
• Structuur van antilichamen

Schreven door

Dr. Sanchari Sinha Dutta

Dr. Sanchari Sinha Dutta is een wetenschapscommunicator die gelooft in het verspreiden van de kracht van wetenschap in elke hoek van de wereld. Ze heeft een Bachelor of Science (B.Sc.) graad en een Master’s of Science (M.Sc.) in biologie en menselijke fysiologie. Na haar Master’s degree, ging Sanchari verder met een Ph.D. in menselijke fysiologie. Zij is auteur van meer dan 10 originele onderzoeksartikelen, die alle zijn gepubliceerd in wereldberoemde internationale tijdschriften.

Last bijgewerkt 20 dec, 2018

Citaties

Gebruik een van de volgende formaten om dit artikel te citeren in uw essay, paper of verslag:

• APA

  Dutta, Sanchari Sinha. (2018, 20 december). Soorten antilichamen. Nieuws-Medisch. Retrieved on March 25, 2021 from https://www.news-medical.net/life-sciences/Types-of-Antibodies.aspx.

• MLA

  Dutta, Sanchari Sinha. “Soorten antilichamen”. Nieuws-Medisch. 25 maart 2021. <https://www.news-medical.net/life-sciences/Types-of-Antibodies.aspx>.

• Chicago

  Dutta, Sanchari Sinha. “Soorten antilichamen”. Nieuws-Medisch. https://www.news-medical.net/life-sciences/Types-of-Antibodies.aspx. (geraadpleegd 25 maart 2021).

• Harvard

  Dutta, Sanchari Sinha. 2018. Soorten antilichamen. Nieuws-Medisch, bekeken 25 maart 2021, https://www.news-medical.net/life-sciences/Types-of-Antibodies.aspx.