Allosteric control, in de enzymologie, remming of activering van een enzym door een kleine regulerende molecule die een interactie aangaat op een andere plaats (allosteric site) dan de actieve plaats (waar de katalytische activiteit plaatsvindt). De interactie verandert de vorm van het enzym, zodat de vorming op de actieve plaats van het gebruikelijke complex tussen het enzym en zijn substraat (de verbinding waarop het inwerkt om een product te vormen) wordt beïnvloed. Als gevolg daarvan wordt het vermogen van het enzym om een reactie te katalyseren gewijzigd. Dit is de basis van de zogenaamde geïnduceerde-fit-theorie, die stelt dat de binding van een substraat of een ander molecuul aan een enzym een verandering in de vorm van het enzym veroorzaakt, zodat de activiteit van het enzym wordt versterkt of geremd.
Het regulerende molecuul kan een product van een synthetische pathway zijn en een enzym in die pathway remmen (zie feedbackinhibitie), waardoor de verdere vorming van zichzelf wordt voorkomen. Andere moleculen fungeren als activatoren, d.w.z. dat zij een wisselwerking aangaan met een enzym om de binding van het substraat aan het enzym te versterken, waardoor de katalytische activiteit toeneemt. Het enzym adenylcyclase, dat zelf wordt geactiveerd door het hormoon adrenaline (epinefrine), dat vrijkomt wanneer een zoogdier energie nodig heeft, katalyseert een reactie die resulteert in de vorming van de verbinding cyclisch adenosinemonofosfaat (cyclisch AMP). Cyclisch AMP activeert op zijn beurt enzymen die koolhydraten metaboliseren voor energieproductie. Een combinatie van allosterische activering en remming biedt dus een manier waarop de cel snel de benodigde stoffen kan reguleren.