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Dr. Sanchari Sinha Dutta, Ph.D.Reviewed by Dr. Surat P, Ph.D.
Gli anticorpi sono glicoproteine, chiamate immunoglobuline (Igs), che sono prodotte in risposta a una reazione immunitaria e si legano specificamente agli antigeni responsabili dell’inizio della reazione.
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Struttura dell’anticorpo
Un anticorpo è composto da due catene pesanti (50 KD ciascuna) e due catene leggere (25 KD ciascuna), che sono unite da legami disolfuro per formare una struttura ad ‘Y’ (150 KD). Gli anticorpi sono ulteriormente divisi in due regioni: una regione variabile e una regione costante.
La regione variabile è responsabile della specificità antigenica di un anticorpo. Questa regione include una porzione di frammento legante l’antigene (Fab) che lega l’antigene con alta specificità. Ci sono due porzioni Fab in ogni anticorpo, che possono legare simultaneamente due epitopi identici (un sito specifico di legame dell’anticorpo di un antigene) di un particolare antigene.
La regione costante di un anticorpo include una porzione di frammento di cristallizzazione (Fc) che lega i recettori di superficie cellulare (recettori Fc) sui WBC circolanti, i macrofagi e le cellule natural killer. Questo legame è necessario per iniziare una reazione immunitaria. Inoltre, ci sono due regioni cerniera che uniscono le porzioni Fab e Fc di un anticorpo.
Quali sono i tipi di anticorpi?
IgG
Questa isoforma rappresenta il 70-75% di tutte le immunoglobuline umane presenti nel sangue. A seconda delle dimensioni della regione della cerniera, della posizione dei legami disolfuro e del peso molecolare dell’anticorpo, le IgG possono essere ulteriormente suddivise in 4 sottoclassi: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4.
In generale, le proteine sono responsabili dell’innesco della produzione di IgG1 e IgG3, mentre IgG2 e IgG4 rispondono tipicamente a polisaccaridi estranei. Le IgG sono il principale componente del sistema immunitario umorale (risposta immunitaria iniziata da macromolecole presenti nel fluido extracellulare) a causa della loro abbondanza.
A causa delle sue piccole dimensioni (monomeriche) e dell’alta diffusibilità, le IgG sono il tipo prevalente nel fluido extracellulare che lega i recettori Fc sulle cellule fagocitarie o altre cellule litiche e avvia la risposta di citotossicità cellulo-mediata anticorpo-dipendente (ADCC) – un meccanismo di difesa mediato dalle cellule in cui le cellule effettrici (fagociti) distruggono la cellula bersaglio.
Inoltre, le IgG innescano la fagocitosi per avviare la reazione di opsonizzazione – un processo utilizzato per distruggere le particelle estranee (ad esempio i batteri) attraverso la fagocitosi. Oltre a queste funzioni, le IgG sono l’unico anticorpo che può attraversare la placenta e forniscono immunità passiva al feto e ai neonati nei primi mesi di vita.
IgM
Le IgM sono l’anticorpo più grande e il primo ad essere sintetizzato in risposta ad un antigene o microbo, rappresentando il 5% di tutte le immunoglobuline presenti nel sangue. Le IgM esistono tipicamente come polimeri di subunità identiche, con una forma pentamerica come quella prevalente.
Nella sua forma pentamerica, cinque unità anticorpali di base sono unite da legami disolfuro. Altre forme includono le IgM secretorie, che sono sintetizzate dalle cellule B associate alle ghiandole, e la forma monomerica, che è presente nella membrana delle cellule B e funziona come un recettore dell’antigene delle cellule B.
A causa delle sue grandi dimensioni, le IgM sono per lo più intravascolari e hanno una minore affinità per gli antigeni. Tuttavia, poiché le IgM pentameriche hanno 10 siti di legame per l’antigene, hanno una maggiore avidità (forza di legame complessiva) per gli antigeni rispetto alle IgG e agiscono come un eccellente attivatore del sistema del complemento e dell’agglutinazione.
IgA
Rappresenta il 10-15% di tutte le immunoglobuline ed è prevalente nel siero, muco nasale, saliva, latte materno e liquido intestinale. Ha due sottotipi: IgA1 e IgA2, che differiscono principalmente in termini di caratteristiche della loro regione di cerniera. Sulle superfici mucosali, le IgA forniscono la difesa primaria contro gli agenti patogeni inalati e ingeriti.
IgE
Le IgE sono le meno diffuse, con una concentrazione sierica 10.000 volte inferiore alle IgG. Tuttavia, la concentrazione di IgE aumenta significativamente nelle condizioni allergiche, come l’aspergillosi broncopolmonare, e nelle malattie parassitarie, come la schistosomiasi.
In risposta agli agenti patogeni, le IgE si legano ai mastociti attraverso recettori specifici, seguiti dal cross-linking mediato dall’agente patogeno di questi recettori (degranulazione). Questo provoca il reclutamento di eosinofili nel sito dell’infezione e la distruzione degli agenti patogeni tramite meccanismi di tipo ADCC.
IgD
IgD funziona come recettore dell’antigene delle cellule B e può partecipare alla maturazione, al mantenimento, all’attivazione e al silenziamento delle cellule B. Anche se la funzione esatta non è ancora chiara, IgD può essere coinvolta nelle risposte immunitarie umorali regolando la selezione e l’omeostasi delle cellule B.
Corpiamelidi
Gli anticorpiamelidi (a singolo dominio), comunemente noti come nano-corpi, sono composti solo da catene pesanti (nessuna catena leggera). Questi anticorpi sono stati scoperti nel 1989 in seguito all’analisi di molecole IgG totali e frazionate nel siero di un cammello.
Negli anticorpi camelidi, il sito di riconoscimento dell’antigene è composto da un singolo dominio variabile. Questi anticorpi sono potenziali candidati per essere utilizzati nelle terapie basate sugli anticorpi a causa di alcune caratteristiche speciali, come le dimensioni più piccole, la buona solubilità, l’alta termostabilità, l’alta affinità e specificità, la bassa immunogenicità e il più alto tasso di penetrazione nei tessuti.
Altre letture
- Tutti i contenuti degli anticorpi
- Anticorpo – Cos’è un anticorpo?
- Forme anticorpali
- Gli anticorpi in medicina
- Struttura degli anticorpi
Scritto da
Dr. Sanchari Sinha Dutta
La dottoressa Sanchari Sinha Dutta è una comunicatrice scientifica che crede nella diffusione del potere della scienza in ogni angolo del mondo. Ha una laurea in scienze (B.Sc.) e un master in biologia e fisiologia umana. Dopo il suo master, Sanchari ha proseguito gli studi con un dottorato in fisiologia umana. È autrice di più di 10 articoli di ricerca originali, tutti pubblicati in riviste internazionali di fama mondiale.
Ultimo aggiornamento Dic 20, 2018Citazioni
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Dutta, Sanchari Sinha. (2018, 20 dicembre). Tipi di anticorpi. Notizie-Medico. Retrieved on March 25, 2021 from https://www.news-medical.net/life-sciences/Types-of-Antibodies.aspx.
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Dutta, Sanchari Sinha. “Tipi di anticorpi”. Notizie-Medico. https://www.news-medical.net/life-sciences/Types-of-Antibodies.aspx. (accesso 25 marzo 2021).
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Dutta, Sanchari Sinha. 2018. Tipi di anticorpi. News-Medical, visto il 25 marzo 2021, https://www.news-medical.net/life-sciences/Types-of-Antibodies.aspx.