Controllo allosterico, in enzimologia, inibizione o attivazione di un enzima da parte di una piccola molecola regolatrice che interagisce in un sito (sito allosterico) diverso dal sito attivo (in cui avviene l’attività catalitica). L’interazione cambia la forma dell’enzima in modo da influenzare la formazione nel sito attivo del solito complesso tra l’enzima e il suo substrato (il composto su cui agisce per formare un prodotto). Di conseguenza, la capacità dell’enzima di catalizzare una reazione viene modificata. Questa è la base della cosiddetta teoria dell’adattamento indotto, che afferma che il legame di un substrato o di qualche altra molecola a un enzima causa un cambiamento nella forma dell’enzima in modo da aumentare o inibire la sua attività.
La molecola regolatrice può essere un prodotto di una via sintetica e inibire un enzima in quella via (vedi inibizione di feedback), impedendo così l’ulteriore formazione di se stessa. Altre molecole agiscono come attivatori; cioè, interagiscono con un enzima in modo da migliorare il legame del substrato all’enzima, aumentando così l’attività catalitica. L’enzima adenil ciclasi, a sua volta attivato dall’ormone adrenalina (epinefrina), che viene rilasciato quando un mammifero richiede energia, catalizza una reazione che porta alla formazione del composto adenosina monofosfato ciclico (AMP ciclico). L’AMP ciclico, a sua volta, attiva gli enzimi che metabolizzano i carboidrati per la produzione di energia. Una combinazione di attivazione e inibizione allosterica fornisce quindi un modo in cui la cellula può regolare rapidamente le sostanze necessarie.