Types d’anticorps

Par le Dr Sanchari Sinha Dutta, Ph.D.Revu par le Dr Surat P, Ph.D.

Les anticorps sont des glycoprotéines, appelées immunoglobulines (Igs), qui sont produites en réponse à une réaction immunitaire et se lient spécifiquement aux antigènes responsables du déclenchement de la réaction.

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Structure d’un anticorps

Un anticorps est composé de deux chaînes lourdes (50 KD chacune) et de deux chaînes légères (25 KD chacune), qui sont reliées par des liaisons disulfure pour former une structure en forme de  » Y  » (150 KD). Les anticorps sont en outre divisés en deux régions : une région variable et une région constante.

La région variable est responsable de la spécificité antigénique d’un anticorps. Cette région comprend une portion Fab (fragment antigen binding) qui se lie à l’antigène avec une grande spécificité. Il existe deux portions Fab dans chaque anticorps, qui peuvent se lier simultanément à deux épitopes identiques (site spécifique de liaison à l’anticorps d’un antigène) d’un antigène particulier.

La région constante d’un anticorps comprend une portion de cristallisation de fragment (Fc) qui se lie aux récepteurs de la surface cellulaire (récepteurs Fc) sur les leucocytes, les macrophages et les cellules tueuses naturelles en circulation. Cette liaison est nécessaire pour déclencher une réaction immunitaire. En outre, il existe deux régions charnières qui relient les portions Fab et Fc d’un anticorps.

Quels sont les types d’anticorps ?

IgG

Cette isoforme représente 70 à 75% de toutes les immunoglobulines humaines présentes dans le sang. En fonction de la taille de la région charnière, de la position des liaisons disulfure et du poids moléculaire de l’anticorps, les IgG peuvent encore être divisées en 4 sous-classes : IgG1, IgG2, IgG3 et IgG4.

En général, les protéines sont responsables du déclenchement de la production d’IgG1 et d’IgG3, tandis que les IgG2 et IgG4 répondent généralement à des polysaccharides étrangers. En raison de son abondance, l’IgG est le principal composant du système immunitaire humoral (réponse immunitaire initiée par des macromolécules présentes dans le liquide extracellulaire).

En raison de sa petite taille (monomère) et de sa grande diffusibilité, l’IgG est le type prédominant dans le fluide extracellulaire qui se lie aux récepteurs Fc sur les cellules phagocytaires ou autres cellules lytiques et initie la réponse de cytotoxicité à médiation cellulaire dépendante des anticorps (ADCC) – un mécanisme de défense à médiation cellulaire dans lequel les cellules effectrices (phagocytes) détruisent la cellule cible.

En outre, les IgG déclenchent la phagocytose pour initier la réaction d’opsonisation – un processus utilisé pour détruire les particules étrangères (par exemple, les bactéries) par phagocytose. En dehors de ces fonctions, l’IgG est le seul anticorps capable de traverser le placenta et de fournir une immunité passive au fœtus et aux nourrissons dans les premiers mois de leur vie.

IgM

L’IgM est le plus gros anticorps et le premier à être synthétisé en réponse à un antigène ou à un microbe, représentant 5% de toutes les immunoglobulines présentes dans le sang. L’IgM existe généralement sous forme de polymères de sous-unités identiques, la forme pentamérique étant la plus répandue.

Dans sa forme pentamérique, cinq unités d’anticorps de base sont attachées par des liaisons disulfure. Les autres formes comprennent l’IgM sécrétoire, qui est synthétisée par les cellules B associées aux glandes, et la forme monomère, qui est présente dans la membrane des cellules B et fonctionne comme un récepteur d’antigène des cellules B.

En raison de sa grande taille, l’IgM est principalement intravasculaire et a une affinité plus faible pour les antigènes. Cependant, étant donné que l’IgM pentamérique possède 10 sites de liaison aux antigènes, elle a une avidité (force de liaison globale) plus élevée pour les antigènes que l’IgG et agit comme un excellent activateur du système du complément et de l’agglutination.

IgA

Elle représente 10 à 15% de toutes les immunoglobulines et est prévalente dans le sérum, le mucus nasal, la salive, le lait maternel et le liquide intestinal. Il existe deux sous-types, l’IgA1 et l’IgA2, qui diffèrent principalement par les caractéristiques de leur région charnière. Au niveau des surfaces muqueuses, les IgA constituent la principale défense contre les agents pathogènes inhalés et ingérés.

IgE

L’IgE est la moins répandue, avec une concentration sérique 10 000 fois inférieure à celle des IgG. Cependant, la concentration d’IgE augmente de manière significative dans les états allergiques, tels que l’aspergillose broncho-pulmonaire, et les maladies parasitaires, telles que la schistosomiase.

En réponse aux agents pathogènes, les IgE se lient aux mastocytes par l’intermédiaire de récepteurs spécifiques, suivis d’une réticulation de ces récepteurs (dégranulation) médiée par les agents pathogènes. Cela entraîne le recrutement d’éosinophiles au site de l’infection et la destruction des agents pathogènes par des mécanismes de type ADCC.

IgD

L’IgD fonctionne comme un récepteur antigénique des cellules B et peut participer à la maturation, au maintien, à l’activation et à l’extinction de ces cellules. Bien que la fonction exacte ne soit pas encore claire, l’IgD peut être impliquée dans les réponses immunitaires humorales en régulant la sélection et l’homéostasie des cellules B.

Anticorps camélides

Les anticorps camélides (à domaine unique), communément appelés nanocorps, sont composés uniquement de chaînes lourdes (pas de chaînes légères). Ces anticorps ont été découverts en 1989 suite à l’analyse de molécules d’IgG totales et fractionnées dans le sérum d’un chameau.

Dans les anticorps camélidés, le site de reconnaissance de l’antigène est composé d’un seul domaine variable. Ces anticorps sont des candidats potentiels pour être utilisés dans les thérapies basées sur les anticorps en raison de certaines caractéristiques particulières, comme une taille plus petite, une bonne solubilité, une thermostabilité élevée, une affinité et une spécificité élevées, une faible immunogénicité et un taux de pénétration tissulaire plus élevé.

Lecture complémentaire

• Tout le contenu sur les anticorps
• Anticorps – Qu’est-ce qu’un anticorps ?
• Formes d’anticorps
• Anticorps en médecine
• Structure d’anticorps

Écrit par

Dr. Sanchari Sinha Dutta

Le Dr. Sanchari Sinha Dutta est une communicatrice scientifique qui croit en la diffusion du pouvoir de la science dans tous les coins du monde. Elle est titulaire d’une licence en sciences (B.Sc.) et d’une maîtrise en sciences (M.Sc.) en biologie et physiologie humaine. Après sa maîtrise, Sanchari a poursuivi ses études par un doctorat en physiologie humaine. Elle est l’auteur de plus de 10 articles de recherche originaux, qui ont tous été publiés dans des revues internationales de renommée mondiale.

Citations

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