Contrôle allostérique, en enzymologie, inhibition ou activation d’une enzyme par une petite molécule régulatrice qui interagit sur un site (site allostérique) autre que le site actif (au niveau duquel se produit l’activité catalytique). L’interaction modifie la forme de l’enzyme de manière à affecter la formation, au niveau du site actif, du complexe habituel entre l’enzyme et son substrat (le composé sur lequel elle agit pour former un produit). En conséquence, la capacité de l’enzyme à catalyser une réaction est modifiée. C’est la base de la théorie dite de l’ajustement induit, qui stipule que la liaison d’un substrat ou d’une autre molécule à une enzyme entraîne une modification de la forme de l’enzyme de manière à renforcer ou à inhiber son activité.
La molécule régulatrice peut être un produit d’une voie synthétique et inhiber une enzyme de cette voie (voir rétro-inhibition), empêchant ainsi la poursuite de sa propre formation. D’autres molécules agissent comme des activateurs, c’est-à-dire qu’elles interagissent avec une enzyme de manière à améliorer la liaison du substrat à l’enzyme, ce qui augmente l’activité catalytique. L’enzyme adényl cyclase, elle-même activée par l’hormone adrénaline (épinéphrine), qui est libérée lorsqu’un mammifère a besoin d’énergie, catalyse une réaction qui aboutit à la formation du composé adénosine monophosphate cyclique (AMP cyclique). L’AMP cyclique, à son tour, active les enzymes qui métabolisent les glucides pour la production d’énergie. Une combinaison d’activation et d’inhibition allostérique constitue donc un moyen par lequel la cellule peut réguler rapidement les substances nécessaires.