C’est une excellente question ! Je ne sais pas si les détails vous intéressent, mais voici la réponse courte. L’insuline est créée dans une souche de laboratoire spéciale non productrice de maladies de la bactérie E. coli (pas le même type que celui qui provoque la diarrhée et les problèmes rénaux que vous connaissez peut-être) qui a été génétiquement modifiée par l’ajout du gène de la production d’insuline humaine. La bactérie produit l’insuline qui est ensuite récoltée chimiquement dans le milieu dans lequel la bactérie est cultivée, purifiée et préparée pour l’usage humain.
Voici la réponse longue si cela vous intéresse :
La biotechnologie moderne a commencé lorsque l’insuline humaine recombinante a été commercialisée pour la première fois aux États-Unis en 1982. Les efforts qui ont conduit à cet événement marquant ont commencé au début des années 1970, lorsque des chercheurs ont mis au point des protocoles pour construire des vecteurs, en découpant et en collant des morceaux d’ADN pour créer un nouveau morceau d’ADN (ADN recombinant), qui pouvait être inséré dans la bactérie Escherichia coli (transformation). Si l’un des morceaux du nouvel ADN comprenait un gène produisant une enzyme protéique qui décompose un antibiotique particulier, la bactérie serait résistante à cet antibiotique et pourrait se développer dans un milieu le contenant. Au morceau d’ADN qui confère la résistance d’Escherichia coli à un antibiotique particulier a été ajouté le gène humain pour la fabrication de l’insuline. Si cet ADN recombinant contenant le gène humain de l’insuline a été utilisé pour transformer Escherichia coli, et que les bactéries ont été placées sur une plaque de gélose contenant l’antibiotique, les bactéries qui se sont développées contenaient non seulement le gène résistant à l’antibiotique mais aussi le gène de l’insuline. De nouveaux morceaux d’ADN ont ensuite été ajoutés pour favoriser l’expression du gène de l’insuline humaine afin que ce nouvel ADN recombinant (vecteur d’expression) puisse être utilisé pour transformer Escherichia coli. Ainsi, de grandes quantités d’ARN messager de l’insuline humaine ont été formées, qui ont été à leur tour traduites en grandes quantités de protéine d’insuline humaine qui ont pu être récoltées dans le milieu de culture de l’Escherichia coli transformé. Cette insuline pouvait alors être commercialisée comme l’insuline humaine dérivée qui est sur le marché aujourd’hui. Différents types d’insuline (Regular, NPH, Ultralente, Lente, Glargine, etc.) pourraient être fabriqués en modifiant le vecteur d’ADN qui a été inséré dans la bactérie E. coli ou en modifiant l’insuline une fois qu’elle a été produite. Cela changerait la structure de la molécule de protéine d’insuline, ce qui donnerait des insulines à action plus longue ou plus courte.
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