Control alostérico, en enzimología, inhibición o activación de una enzima por una pequeña molécula reguladora que interactúa en un sitio (sitio alostérico) distinto del sitio activo (en el que se produce la actividad catalítica). La interacción cambia la forma de la enzima para afectar a la formación en el sitio activo del complejo habitual entre la enzima y su sustrato (el compuesto sobre el que actúa para formar un producto). Como resultado, se modifica la capacidad de la enzima para catalizar una reacción. Esta es la base de la llamada teoría del ajuste inducido, que afirma que la unión de un sustrato o de alguna otra molécula a una enzima provoca un cambio en la forma de la enzima de forma que se potencia o inhibe su actividad.
La molécula reguladora puede ser un producto de una vía sintética e inhibir una enzima de esa vía (ver inhibición por retroalimentación), impidiendo así la formación posterior de la misma. Otras moléculas actúan como activadores, es decir, interactúan con una enzima para mejorar la unión del sustrato a la enzima, aumentando así la actividad catalítica. La enzima adenil ciclasa, activada a su vez por la hormona adrenalina (epinefrina), que se libera cuando un mamífero necesita energía, cataliza una reacción que da lugar a la formación del compuesto monofosfato de adenosina cíclico (AMP cíclico). El AMP cíclico, a su vez, activa las enzimas que metabolizan los carbohidratos para la producción de energía. Una combinación de activación e inhibición alostérica proporciona así una forma en la que la célula puede regular rápidamente las sustancias necesarias.