Coenzima
n., plural: coenzimas
Definición: pequeña molécula que necesita una enzima para funcionar
En foto: Complejo de succinato deshidrogenasa con cofactores, flavina, centros de hierro-azufre y hemo dentro de la mitocondria Fuente: modificado por María Victoria Gonzaga, a partir de los trabajos de Richard Wheeler, CC BY-SA 3.0.
Tabla de contenidos
Las enzimas pueden descomponer complicadas moléculas grandes en otras más pequeñas y simples, pueden combinar pequeñas moléculas o átomos para formar grandes metabolitos. Por lo tanto, las enzimas desempeñan un papel importante en la organización bioquímica y celular. Las enzimas son similares a los catalizadores en su capacidad química para acelerar las reacciones sin que ellas mismas se modifiquen o consuman. Estas reacciones biológicas incluyen la transferencia de grupos carboxílicos, la hidrólisis de enlaces peptídicos, la ruptura de enlaces de carbono y la conversión de sustancias en sus isómeros ópticos. En estas reacciones, las enzimas pueden o no funcionar solas, las enzimas pueden necesitar la ayuda de un cofactor. Una holoenzima o una enzima activa es un complejo que consta de dos partes: la parte proteica o apoenzima, y la parte cofactora. La parte proteica o apoenzima no puede funcionar sola y necesita ser activada por el cofactor. Un cofactor puede ser un activador, que suele ser un catión. También puede ser una molécula orgánica de estructura complicada, que se denomina coenzima. La actividad catalítica de las enzimas depende sobre todo de la presencia de compuestos no proteicos llamados coenzimas. Los cofactores están muy unidos a las apoenzimas; por lo tanto, las coenzimas no pueden aislarse de las apoenzimas sin desnaturalizar las proteínas de las enzimas.
Definición de coenzima
Las coenzimas desempeñan un papel vital en varias vías bioquímicas como la descomposición de macronutrientes en moléculas más pequeñas (catabolismo) o la formación de nuevos compuestos biológicos en el organismo (anabolismo).
¿Qué es una coenzima? A veces, una coenzima se denomina co-sustrato porque se une a la enzima junto con el sustrato al principio de una reacción química y dejan la enzima alterada al final de la reacción. Sin embargo, se llaman coenzimas porque se unen a la enzima antes de que lo hagan otros sustratos. Además, las coenzimas son reconvertidas por otras enzimas que se encuentran en la célula a su forma original para ser reutilizadas. Una coenzima suele ser una forma de vitamina activada que es esencial para las vías bioquímicas. Las coenzimas forman complejos con las enzimas. Estos complejos convierten los nutrientes en formas útiles de energía. Producen biomoléculas que se consideran la base de nuestra vida.
Algunos nutrientes actúan como cofactores y coenzimas. Otros se descomponen con la ayuda de las coenzimas. Por lo tanto, es esencial mantener la ingesta dietética de oligoelementos para producir la energía necesaria para la vida.
Las enzimas que requieren la presencia de coenzimas para funcionar no podrán mantener los procesos metabólicos normales ni mantener la actividad de los procesos bioquímicos naturales que mantienen activadas las funciones normales de la célula como el crecimiento, la diferenciación, la división y la reparación celular.
Además, las coenzimas funcionan para mantener la integridad de algunas proteínas reguladoras y estructuras hormonales.
Algunas vitaminas actúan como coenzimas participando en los procesos bioquímicos como el catabolismo, el anabolismo y la producción de energía. Las vitaminas A y K son dos vitaminas liposolubles que actúan como coenzimas o cofactores, mientras que todas las enzimas hidrosolubles pueden actuar como cofactores o coenzimas. Además de su acción como cofactores, las vitaminas tienen un papel fundamental en varios procesos vitales como la producción de hormonas, la integridad del colágeno en los huesos, la coagulación de la sangre y la correcta visión.
Ejemplos de coenzimas
Las coenzimas no son específicas de los sustratos, sino que actúan como portadoras de los productos de reacción. Las coenzimas se regeneran para ser reutilizadas. Un ejemplo importante de coenzimas es la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD) que se utiliza para activar la enzima deshidrogenasa láctica.
En la deshidrogenación del piruvato a lactato, el propio NAD se reduce aceptando un átomo de hidrógeno para las reacciones catalíticas, mientras que algunas enzimas requieren el fosfato de nicotinamida adenina dinucleótido (NADP) que se reduce igualmente.
Para la síntesis de esteroides, se requiere la coenzima NADP. La enzima reducida es, entonces, reoxidada transfiriendo el hidrógeno introducido a lo largo de una cadena de aceptores de hidrógeno para combinarse con el oxígeno molecular formando una molécula de agua.
El NAD+ es la primera molécula que se une a la enzima y es la última molécula que se desliga del complejo. Por lo tanto, es el paso limitante de la reacción bioquímica. Como tal, se considera una coenzima y no un sustrato.
La nicotinamida adenina dinucleótido (NAD) y la nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP) ayudan a las enzimas que eliminan el hidrógeno (deshidrogenasas) a colaborar en el proceso catabólico de los aminoácidos, las grasas y los carbohidratos, así como a las enzimas que participan en la síntesis de esteroides, grasas y otros metabolitos.
Tipos de coenzimas
Algunas enzimas contienen un cofactor «incorporado» llamado grupos prostéticos como las flavoproteínas y algunas enzimas que contienen piridoxina y biotina. Las flavoproteínas son enzimas que contienen metales. Transfieren átomos de hidrógeno a su grupo prostético desde sus coenzimas, como el NAD reducido. En estos casos, el dinucleótido de flavina adenina (FAD), que es un derivado de la riboflavina, actúa como grupo prostético al aceptar el hidrógeno. A continuación, la coenzima Q reoxida la flavina para proceder en la cadena de transporte de electrones y producir una molécula de agua. La biotina tiene un papel en la síntesis de ácidos grasos; por lo tanto, se espera que tenga una función en las hormonas derivadas de los ácidos grasos, como la prostaglandina.
Hay muchos otros ejemplos de coenzimas que participan en varias reacciones bioquímicas. Otro ejemplo son las coenzimas que participan en la eliminación del dióxido de carbono (descarboxilación) de un compuesto para ayudar en la descomposición de los carbohidratos para la producción de energía, como la forma activa de la vitamina B1, la tiamina. Otras transportan hidrógeno para servir en las reacciones de oxidación que producen energía a partir de nutrientes de alto valor energético. Las formas coenzimáticas de la vitamina B12, denominadas fosfato de piridoxal (PLP) y fosfato de piridoxamina (PMP), actúan como cofactores de unas 120 enzimas, por ejemplo, sintetasas, racemasas, enzimas de escisión, descarboxilasas y transaminasas. La PLP y la PMP participan en diferentes procesos metabólicos de los aminoácidos.
La coenzima A es esencial para el metabolismo de los ácidos grasos, los aminoácidos, los carbohidratos y otras moléculas biológicas. Contiene ácido pantoténico (PA), que es una forma de vitamina B. El PA también participa en la síntesis de ácidos grasos como cofactor de la proteína transportadora de acil. Las formas coenzimáticas de la vitamina B12 participan en la síntesis de metionina (aminoácido).
La biocitina es la coenzima de la biotina. Ayuda en varias reacciones de carboxilación de ácidos grasos y aminoácidos para facilitar su metabolismo. Además, la biocitina interviene en la formación de la urea. La forma coenzimática del folato lleva una unidad de carbono que se requiere para la conversión de aminoácidos en bases de pirimidina y purina necesarias para la formación de ADN y ARN.
El ácido ascórbico es un cofactor de las hidroxilasas. Estas hidroxilan la lisina y la prolina para mantener la integridad de la estructura del colágeno; además, hidroxilan los colesteroles para la formación de los ácidos biliares, así como la hidroxilación de la tirosina para formar la hormona noradrenalina.
La forma aldehídica de la vitamina A, el retinol, sirve como cofactor de las apoproteínas que se encuentran en el ojo. Las apoproteínas son responsables de la visión con luz tenue. También intervienen en la luz brillante y la visión del color en la retina.
Tabla 1: Vitaminas como ejemplos de coenzimas.
|
Vitaminas solubles en agua.Vitaminas solubles en agua
|
Coenzima | Función de las coenzimas |
|---|---|---|
| vitamina B1
(tiamina) |
pirofosfato de tiamina | reacciones de descarboxilación | vitamina B2
(riboflavina) |
mononucleótido de flavina o dinucleótido de flavina | reacciones de oxidación-reacciones de reducción en las que intervienen dos átomos de hidrógeno |
| vitamina B3
(niacina) |
nicotinamida adenina dinucleótido o nicotinamida adenina dinucleótido fosfato | oxidación-reducción en las que interviene el ion hidruro (H-) |
| vitamina B6
(piridoxina) |
fosfato de piridoxal | varias reacciones que incluyen la transferencia de grupos amino | vitamina B12
(cianocobalamina) |
metilcobalamina o desoxiadenoxilcobalamina | reacciones de reordenamiento intramolecular | biotina | biotina | reacciones de carboxilación | ácido fólico | tetrahidrofolato | portador de unaunidades de carbono como el grupo formilo | Ácido pantoténico | coenzima A | portador de grupos acilo |
| vitamina C (ácido ascórbico) | ninguno | antioxidante; formación de colágeno, una proteína que se encuentra en tendones, ligamentos y huesos |
Crédito: Datos de Chemistry Libretexts, CC By NC-SA
Funciones de las coenzimas
Los minerales y las vitaminas desempeñan un papel importante en las vías anabólicas y catabólicas que conducen a la síntesis de biomoléculas como los lípidos ácidos nucleicos, proteínas y carbohidratos como coenzimas o cofactores.
- Las vitaminas como coenzimas: La forma de metabolito de la vitamina A, el ácido retinoico, funciona como regulador de genes, por lo que es muy importante para el desarrollo normal de las células. La vitamina K es una coenzima para las enzimas que mueven grupos -CO2 (g-carboxilasas). El grupo carboxílico liberado se une al calcio, este paso es importante para la formación de osteocalcina, una proteína importante para la remodelación ósea. Además, es importante para la formación de protrombina, que desempeña un papel crucial en la coagulación de la sangre.
- Minerales como cofactores y catalizadores: Los minerales pueden funcionar en los procesos biológicos como cofactores y catalizadores. Cuando los minerales actúan como catalizadores no se integran con una enzima o su sustrato. Sin embargo, aceleran la reacción bioquímica entre la enzima y su sustrato. Por otro lado, cuando los minerales actúan como cofactores, se convierten en una parte de la estructura de la enzima o de la proteína que es esencial para que se produzca la reacción bioquímica. Entre los minerales que actúan como cofactores se encuentran el manganeso, el selenio, el magnesio y el molibdeno. Algunos minerales, como el cobalto, el yodo, el calcio y el fósforo, actúan como cofactores de ciertas proteínas no enzimáticas. Otros, como el cobre, el zinc y el hierro, actúan como cofactores tanto para las proteínas no enzimáticas como para las enzimáticas.
Deficiencia de vitaminas
En condiciones normales, la velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentración de enzimas. Por lo tanto, la alta concentración del sustrato y de la enzima resulta en una alta tasa de recambio del producto, similar a las reacciones químicas catalizadas, las reacciones enzimáticas son reversibles. Sin embargo, en condiciones normales, las reacciones enzimáticas proceden en un solo sentido, ya que los productos son consumidos regularmente por la siguiente enzima en la vía de las reacciones bioquímicas. En el caso de las deficiencias vitamínicas, faltan las coenzimas necesarias para las reacciones bioquímicas, por lo que los productos de las reacciones se acumulan en el cuerpo y pueden conducir a la inversión de la reacción.
- Caballero, B, Trugo, L. C., & Finglas, P. M. (2003). Enciclopedia de ciencias de la alimentación y nutrición. Académico.
- Jennings, I. W. (2014). Vitaminas en el metabolismo endocrino. Butterworth-Heinemann.
- Shi, Y., & Shi, Y. (2004). Enzimas metabólicas y coenzimas en la transcripción-¿un vínculo directo entre el metabolismo y la transcripción? Trends in genetics, 20(9), 445-452.
- Palmer, T. (2001). La naturaleza química de la catálisis enzimática, enzimas: Bioquímica, biotecnología y química clínica. Westergate, Inglaterra: Horwood Publishing Limited, Coll House, 191-222.
- .