Arten von Antikörpern

Von Dr. Sanchari Sinha Dutta, Ph.D.Überprüft von Dr. Surat P, Ph.D.

Antikörper sind Glykoproteine, die als Immunglobuline (Igs) bezeichnet werden. Sie werden als Reaktion auf eine Immunreaktion produziert und binden spezifisch an Antigene, die für die Auslösung der Reaktion verantwortlich sind.

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Antikörperstruktur

Ein Antikörper besteht aus zwei schweren Ketten (je 50 KD) und zwei leichten Ketten (je 25 KD), die durch Disulfidbindungen verbunden sind und eine Y-förmige Struktur (150 KD) bilden. Antikörper werden weiter in zwei Regionen unterteilt: eine variable Region und eine konstante Region.

Die variable Region ist für die antigene Spezifität eines Antikörpers verantwortlich. Diese Region enthält einen Fragment-Antigen-Bindungsabschnitt (Fab), der das Antigen mit hoher Spezifität bindet. In jedem Antikörper gibt es zwei Fab-Anteile, die gleichzeitig zwei identische Epitope (eine spezifische Antikörper-Bindungsstelle eines Antigens) eines bestimmten Antigens binden können.

Die konstante Region eines Antikörpers umfasst einen Fragment-Kristallisations-Anteil (Fc), der Zelloberflächenrezeptoren (Fc-Rezeptoren) auf zirkulierenden WBKs, Makrophagen und natürlichen Killerzellen bindet. Diese Bindung ist notwendig, um eine Immunreaktion auszulösen. Zusätzlich gibt es zwei Scharnierregionen, die den Fab- und den Fc-Teil eines Antikörpers verbinden.

Welche Arten von Antikörpern gibt es?

IgG

Diese Isoform macht 70-75% aller menschlichen Immunglobuline im Blut aus. Abhängig von der Größe der Scharnierregion, der Position der Disulfidbindungen und dem Molekulargewicht des Antikörpers kann IgG weiter in 4 Unterklassen unterteilt werden: IgG1, IgG2, IgG3 und IgG4.

Im Allgemeinen sind Proteine für die Auslösung der Produktion von IgG1 und IgG3 verantwortlich, während IgG2 und IgG4 typischerweise auf fremde Polysaccharide reagieren. IgG ist aufgrund seiner Häufigkeit die Hauptkomponente des humoralen Immunsystems (Immunantwort, die durch in der extrazellulären Flüssigkeit vorhandene Makromoleküle ausgelöst wird).

Aufgrund seiner geringen Größe (monomer) und seiner hohen Diffusionsfähigkeit ist IgG der vorherrschende Typ in der extrazellulären Flüssigkeit, der Fc-Rezeptoren auf phagozytischen oder anderen lytischen Zellen bindet und die antikörperabhängige zellvermittelte Zytotoxizitätsreaktion (ADCC) initiiert – ein zellvermittelter Abwehrmechanismus, bei dem Effektorzellen (Phagozyten) die Zielzelle zerstören.

Außerdem löst IgG die Phagozytose aus, um die Opsonisierungsreaktion zu initiieren – ein Prozess, bei dem Fremdpartikel (z. B. Bakterien) durch Phagozytose zerstört werden. Abgesehen von diesen Funktionen ist IgG der einzige Antikörper, der die Plazenta passieren kann und dem Fötus und Säuglingen in den ersten Lebensmonaten eine passive Immunität verleiht.

IgM

IgM ist der größte Antikörper und der erste, der als Reaktion auf ein Antigen oder eine Mikrobe synthetisiert wird; er macht 5% aller im Blut vorhandenen Immunglobuline aus. IgM liegt typischerweise in Form von Polymeren identischer Untereinheiten vor, wobei die pentamere Form die vorherrschende ist.

In der pentameren Form sind fünf grundlegende Antikörpereinheiten durch Disulfidbindungen verbunden. Andere Formen sind das sekretorische IgM, das von drüsenassoziierten B-Zellen synthetisiert wird, und die monomere Form, die in der B-Zellmembran vorkommt und als B-Zell-Antigenrezeptor fungiert.

Aufgrund seiner großen Größe ist IgM meist intravaskulär und hat eine geringere Affinität zu Antigenen. Da das pentamere IgM jedoch 10 Antigenbindungsstellen besitzt, hat es eine höhere Avidität (Gesamtbindungsstärke) für Antigene als IgG und wirkt als hervorragender Aktivator des Komplementsystems und der Agglutination.

IgA

Es macht 10-15% aller Immunglobuline aus und ist in Serum, Nasenschleim, Speichel, Muttermilch und Darmflüssigkeit weit verbreitet. Es hat zwei Subtypen, nämlich IgA1 und IgA2, die sich hauptsächlich durch ihre Eigenschaften in der Scharnierregion unterscheiden. An den Schleimhautoberflächen sorgt IgA für die primäre Abwehr von eingeatmeten und verschluckten Erregern.

IgE

IgE ist der am wenigsten verbreitete Typ, mit einer Serumkonzentration, die 10.000-mal niedriger ist als IgG. Allerdings steigt die IgE-Konzentration bei allergischen Erkrankungen, wie z. B. der bronchopulmonalen Aspergillose, und parasitären Erkrankungen, wie z. B. der Bilharziose, deutlich an.

Als Reaktion auf Erreger bindet IgE über spezifische Rezeptoren an Mastzellen, woraufhin es zu einer erregervermittelten Quervernetzung dieser Rezeptoren kommt (Degranulation). Dies führt zur Rekrutierung von Eosinophilen am Infektionsort und zur Zerstörung von Pathogenen über ADCC-artige Mechanismen.

IgD

IgD fungiert als B-Zell-Antigenrezeptor und kann an der Reifung, Erhaltung, Aktivierung und dem Silencing von B-Zellen beteiligt sein. Obwohl die genaue Funktion noch unklar ist, könnte IgD an der humoralen Immunantwort beteiligt sein, indem es die Selektion und Homöostase von B-Zellen reguliert.

Camelid-Antikörper

Camelid-Antikörper (Single-Domain-Antikörper), die auch als Nanokörper bekannt sind, bestehen nur aus schweren Ketten (keine leichten Ketten). Diese Antikörper wurden 1989 nach der Analyse von gesamten und fraktionierten IgG-Molekülen im Serum eines Kamels entdeckt.

In Camelid-Antikörpern besteht die Antigenerkennungsstelle aus einer einzigen variablen Domäne. Diese Antikörper sind potenzielle Kandidaten für den Einsatz in antikörperbasierten Therapien aufgrund einiger besonderer Eigenschaften, wie z. B. kleinere Größe, gute Löslichkeit, hohe Thermostabilität, hohe Affinität und Spezifität, geringe Immunogenität und höhere Gewebepenetrationsrate.

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Geschrieben von

Dr. Sanchari Sinha Dutta

Dr. Sanchari Sinha Dutta ist eine Wissenschaftskommunikatorin, die daran glaubt, die Kraft der Wissenschaft in jedem Winkel der Welt zu verbreiten. Sie hat einen Bachelor of Science (B.Sc.) und einen Master’s of Science (M.Sc.) in Biologie und Humanphysiologie. Nach ihrem Master-Abschluss hat Sanchari einen Ph.D. in Humanphysiologie gemacht. Sie ist Autorin von mehr als 10 Original-Forschungsartikeln, die alle in weltbekannten internationalen Fachzeitschriften veröffentlicht wurden.

Letzte Aktualisierung am 20. Dezember 2018

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