Allosterische Kontrolle, in der Enzymologie, Hemmung oder Aktivierung eines Enzyms durch ein kleines regulatorisches Molekül, das an einer anderen Stelle (allosterische Stelle) als der aktiven Stelle (an der die katalytische Aktivität stattfindet) interagiert. Durch die Wechselwirkung wird die Form des Enzyms so verändert, dass die Bildung des üblichen Komplexes zwischen dem Enzym und seinem Substrat (der Verbindung, auf die es einwirkt, um ein Produkt zu bilden) an der aktiven Stelle beeinflusst wird. Infolgedessen wird die Fähigkeit des Enzyms, eine Reaktion zu katalysieren, verändert. Dies ist die Grundlage der so genannten „Induced-Fit“-Theorie, die besagt, dass die Bindung eines Substrats oder eines anderen Moleküls an ein Enzym eine Veränderung der Form des Enzyms bewirkt, so dass seine Aktivität verstärkt oder gehemmt wird.
Das regulatorische Molekül kann ein Produkt eines synthetischen Stoffwechselwegs sein und ein Enzym in diesem Stoffwechselweg hemmen (siehe Rückkopplungshemmung), wodurch seine weitere Bildung verhindert wird. Andere Moleküle wirken als Aktivatoren, d. h. sie interagieren mit einem Enzym, um die Bindung des Substrats an das Enzym zu verstärken und so die katalytische Aktivität zu erhöhen. Das Enzym Adenylcyclase, das seinerseits durch das Hormon Adrenalin (Epinephrin) aktiviert wird, das freigesetzt wird, wenn ein Säugetier Energie benötigt, katalysiert eine Reaktion, die zur Bildung der Verbindung zyklisches Adenosinmonophosphat (zyklisches AMP) führt. Zyklisches AMP wiederum aktiviert Enzyme, die Kohlenhydrate zur Energiegewinnung verstoffwechseln. Eine Kombination aus allosterischer Aktivierung und Hemmung bietet somit eine Möglichkeit, mit der die Zelle benötigte Substanzen schnell regulieren kann.